过氧化物酶体是细胞内重要的代谢细胞器，参与脂质代谢、活性氧清除等多种生理过程。高等动物过氧化物酶体蛋白质组成的系统性研究长期匮乏，制约了对其功能多样性与动态调控的全面理解。如何快速、高效地分离天然过氧化物酶体，一直是该领域面临的技术挑战。近日，上海科技大学生命科学与技术学院庄敏团队与iHuman研究所水雯箐团队在国际学术期刊《自然-化学生物学》（Nature Chemical Biology）上发表题为“PerCap isolates native peroxisomes to reveal peroxisomal proteins and regulators”的研究论文，开发了一种新型过氧化物酶体亲和纯化技术PerCap，为研究过氧化物酶体的组成及功能提供了新的工具。
图1. 文章标题截图
研究团队发现，蛋白质ATF6α的N端片段能够直接结合过氧化物酶体膜蛋白ABCD1和ABCD3，并利用这一相互作用建立了PerCap纯化方法。相比传统密度梯度离心耗时较长、抗体纯化成本较高或标签纯化需要遗传修饰等局限，PerCap能够快速分离人源细胞和小鼠组织中的天然过氧化物酶体，并较好地保留其物理形态以及相关酶活性。
图2. PerCap (Peroxisome Capture) 的原理和应用
在此基础上，结合蛋白质组学分析，团队从细胞系、小鼠不同组织、不同生理条件三个层次系统解析过氧化物酶体的蛋白质组成。研究发现了一批潜在的未知过氧化物酶体蛋白，鉴定并验证了动态参与过氧化物酶体自噬的调控因子UBE2V1，同时也揭示了不同小鼠组织中过氧化物酶体蛋白质组成的差异。该工作为探索过氧化物酶体的组成、功能及调控机制提供了新的技术手段。
上海科技大学生命学院前助理研究员陈希、iHuman研究所博士后党婷和生命学院2025届博士毕业生曹致和为论文共同第一作者，生命学院庄敏教授和iHuman研究所水雯箐教授为共同通讯作者。上海科技大学为第一完成单位。上海科技大学生命学院盖景鹏课题组、免疫化学研究所王权课题组合作参与了本论文的研究工作。
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